Las proteínas: niveles de organización, enzimas


Las proteínas se sintetizan en forma gradual, de a un aminoácido por vez. El enlace covalente de cada par de aminoácidos es un enlace peptídico. Siempre se forma entre el carbono del grupo carboxio (-COOH) de un aminoácido y el nitrógeno del grupo amino (-NH2) de otro. Cuando se forma el enlace peptídico, se pierde una molécula de agua y convierte a ésta en una reacción de deshidratación. Cuando se rompe un enla peptídico, como ocurre durante la digestión de las proteínas de la dieta, se produce una reacción de hidrólisis.

Cuando se combinan dos aminoácidos, se forma un dipéptido. Si se agrega otro aminoácido al dipéptido se obtiene un tripéptido. Si se siguen agregando aminoácidos se formará un péptido (4 a 9 aminoácidos) o un polipéptido (10, 2 mil o más aminoácidos). Las proteínas pequeñas pueden estar constituidas por una única cadena polipeptídica de solo 50 aminoácidos. Las proteínas más grandes tienen cientos o miles de aminoácidos y pueden estar compuestas por dos o más cadenas polipeptídicas unidas.

Como cada variación en el número y la secuencia de aminoácidos da origen a una proteína distinta, hay gran variedad de proteínas. La situación es similar al empleo de una alfabeto de 20 letras para formar palabras. Cada letra sería equivalente a un aminoácido, y sus múltiples combinaciones dan origen a una infinidad de palabras (péptidos, polipéptidos y proteínas).

Niveles de organización de las proteínas



Las proteínas tiene cuatro niveles de organización estructural. La estructura primaria es la secuencia única de aminoácidos unidos por enlaces covalente peptídicos para formar una cadena polipeptídica. La estructura primaria de una proteína está determinada en los genes y cualquier cambio en su secuencia de aminoácidos puede tener derivaciones graves para las células del cuerpo.

Por ejemplo, en la anemia falciforme, un aminoácido no polar (valina) reemplaza a un aminoácido polar (glutamato) como resultado de dos mutaciones en la proteína transportadora de oxígeno hemoglobina. Este cambio de aminoácidos disminuye la solubilidad de la hemoglobina en el agua y la hemoglobina anómala tiende a formar cristales dentro de los glóbulos rojos. Éstos se deforman y adoptan un aspecto de hoz, lo cual dificulta su paso a través de los estrechos vasos sanguíneos.



La estructura secundaria de una proteína es la forma en la cual se pliegan los aminoácidos vecinos en una cadena polipeptídica. Dos estructuras secundarias frecuentes den encontrar son las hélices alfa (espirales en el sentido de las agujas del reloj) y las láminas beta. La estructura secundaria de una proteína se estabiliza con puentes de hidrógeno que se forman a intervalos regulares a lo largo del esqueleto proteico.



La estructura terciaria se refiere a la forma tridimensional de la cadena polipeptídica. Cada proteína tiene una estructura terciaria en particular que determina su funcionamiento. A su vez, la forma en que se pliega la proteína puede permitir que dos aminoácidos en sitios opuestos de la cadena se encuentren juntos. Son varios los tipos de enlaces que pueden contribuir a la estructura terciaria de una proteína. Los más fuertes, aunque poco frecuentes, son los enlaces covalentes S-S, denominados puentes disulfuro, que se forman entre los grupos sulfhidrilo de dos monómeros del aminoácido cisteína.

Muchos enlaces, débiles puentes de hidrógeno, enlaces iónicos e interacciones hidrófobas, también ayudan a determinar el plegamiento de la proteína. Mientras que algunas partes de un polipéptido son atraídas por el agua (hidrófilas), otras son repelidas por ésta (hidrófobas). Dado que en general las proteínas del cuerpo se encuentran en un medio acuoso, durante el proceso de plegamiento se orientan los aminoácidos con cadena hidrófobas hacia el núcleo central, alejados de la superficie de la proteína. A menudo, una clase de moléculas, conocidas como chaperonas, colaboran en el proceso de plegamiento.



En aquellas proteínas que tienen más de una cadena polipeptídica (no todas tienen), la manera en la cual se dispone cada cadena en relación con la otra es la estructura cuaternaria. Los enlaces que conservan las cadenas unidas son similares a los que mantienen la estructura terciaria.

Existen una enorme variedad de estructuras de proteínas. Distintas proteínas tienen diferentes estructuras y distintas formas tridimensionales. Esta variación en estructura y forma está relacionada directamente con sus diversas funciones. En caso todos los casos, la función de una proteína depende de su capacidad para reconocer otra molécula y unirse a ésta.

De tal modo, una hormona se une a una proteína específica de una célula para modificar su función, y un anticuerpo se une a una sustancia extraña (antígeno) que ha invadido el organismo. La forma específica de una proteína le permite interactuar con otras moléculas y llevar a cabo una función particular.

Los mecanismos homeostáticos mantienen la temperatura y la composición química de los líquidos corporales, lo cual les permite a las proteínas conservar su forma tridimensional apropiada. En un ambiente alterado, una proteína puede sufrir un proceso de desnaturalización, en el que se desenrolla y pierde su forma característica (estructura secundaria, terciaria y cuaternaria). Las proteínas desnaturalizadas dejan de ser funcionales.

Pese a que en algunos casos este proceso puede revertirse, un huevo fruto es el ejemplo más común de desnaturalización permanente. En el huevo crudo, la proteína clara del huevo (albúmina) es un líquido viscoso, soluble y traslúcido. Cuando se aplica calor, la proteína se desnaturaliza, se ha insoluble y adquiere color blanco.

Enzimas



En las células vivientes, la mayoría de los catalizadores son moléculas proteicas denominadas enzimas. Algunas enzimas están formadas por dos partes, una porción proteica o apoenzima, y una porción no proteica conocida como cofactor. El cofactor puede ser un ion metálico (como el hierro, magnesio, cinc o el calcio) o una molécula orgánica denominada coenzima. Las coenzimas con frecuencia derivan de las vitaminas.

Los nombres de las enzimas suelen llevar el sufijo "asa". Todas las enzimas pueden agruparse de acuerdo con el tipo de reacciones químicas que catalizan. Por ejemplo, las oxidasas agregan oxígeno, las cinasas agregan fosfato, las deshidrogenasas eliminan el hidrógeno, las ATPasas desdoblan el ATP, las anhidrasas eliminan el agua, las proteasas degradan proteínas y las lipasas degradan triglicéridos.

Las enzimas catalizan reacciones específicas, y lo hacen de manera muy eficiente y con muchos pasos de control. Las siguientes son tres propiedades importantes de las enzimas:

1. Las enzimas son sumamente específicas. Cada enzima se une sólo a un sustrato específico, las moléculas de reactivante sobre las cuales actúa la enzima. CAda una de las más de mil enzimas conocidas tiene una configuración tridimensional característica, con un patrón superficial específico que le permite reconocer y unirse a ciertos sustratos.

En algunos casos, se cree que la parte de la enzima que cataliza la reacción, denominada sitio activo, "encaja" en el sustrato como una llave lo hace a un cerradura. En otros casos, el sitio activo cambia de forma para amoldarse al sustrato una vez que éste entra al sitio activo. Este cambio de forma se conoce como adaptación inducida.

No solo cada enzima reconoce un sustrato específico, sino que también cataliza reacciones específicas. Las enzimas deben reconocer al sustrato correcto entre el gran número de moléculas diferentes que hay en la célula, y luego separarlo o unirlo con otro sustrato para formar uno o más productos específicos.

2. Las enzimas son muy eficientes. En condiciones óptimas, las enzimas pueden catalizar reacciones a una velocidad de 100 millones a 10000 millones de veces mayor de lo que sucedería si no estuvieran presentes. El número de moléculas de sustrato que una sola molécula de enzima puede convertir en producto es generalmente de 1 a 10000 segundo, pero puede ascender a 600 mil.

3. Las enzimas están sujetas a una variedad de controles celulares. Su velocidad de síntesis y su concentración en cualquier momento están bajo el control de los genes de la célula. Las sustancias que están en el interior de la célula pueden aumentar o inhibir la actividad de una enzima. Muchas de las enzimas se encuentran tanto en forma activa en las células, como inactivas en las células. La velocidad con la cual las formas inactivas se vuelven activas, o a la inversa, está determinada por el ambiente química intracelular.

Las enzimas reducen la energía de activación de las reacciones químicas disminuyendo las colisiones al azar entre las moléculas. También ayudan a orientar de manera correcta los sustratos para que se pueda producir la reacción:



1) los sustratos toman contacto con el sitio activo en la superficie de la molécula enzimática formando un compuesto intermedio y transitorio que se conoce como complejo de enzima-sustrato. En esta reacción las dos moléculas de sustrato son la sacarosa (un disacárido) y el agua.

2) las moléculas de sustrato se transforman por el reordenamiento de sus átomos, la ruptura de la molécula de sustrato o la combinación de varias moléculas de sustrato en productos de la reacción. Aquí los productos son dos monosacáridos: la glucosa y la fructosa.

3) después de que se completa la reacción y los productos se separan de la enzima, la enzima inalterada se encuentra libre para unirse a otras moléculas de sustrato.

Algunas veces una misma enzima puede catalizar una reacción reversible en cualquier de las direcciones según las cantidades relativas de sustratos y de productos. Por ejemplo, la enzima anhidrasa carbónica cataliza la siguiente reacción reversible:



Durante el ejercicio, a medida que se produce y se libera a la sangre mayor cantidad de CO2, la reacción se desvía a la derecha y aumneta en la sangre la cantidad de ácido carbínico disuelto. Luego, a medida que se exhala el CO2, sus niveles sanguíneos disminuyen y la reacción se desplaza a la izquierda, por la conversión del ácido carbónico en CO2 y H2O

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